细胞骨架（cytoskeleton）是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构。发现较晚，主要是因为一般电镜制样采用低温（0-4℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。直到20世纪60年代后，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动（图9-1），如：在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。细胞骨架由微丝（microfilament）、微管（microtubule）和中间纤维（intemediate filament）构成。微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。微管确定膜性细胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。微丝、微管和中间纤维位于细胞质中，又称胞质骨架，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。广义的细胞骨架还包括核骨架（nucleoskeleton）、核纤层（nuclear lamina）和细胞外基质（extracellular matrix），形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。

细胞骨架的主要功能

微丝纤维的负染电镜照片

微丝纤维结构模型

肌动蛋白的踏车行为

各类微管结合蛋白

微丝的功能微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能：1．形成应力纤维（stress fiber）：非肌细胞中的应力纤维与肌原纤维有很多类似之处：都包含myosin II、原肌球蛋白、filamin和α-actinin。培养的成纤维细胞中具有丰富的应力纤维，并通过粘着斑固定在基质上。在体内应力纤维使细胞具有抗剪切力(图9-12、13)。2．形成微绒毛：参见第四章。3．细胞的变形运动：分为四步：①：微丝纤维生长，使细胞表面突出，形成片足(lamellipodium)；②在片足与基质接触的位置形成粘着斑；③在myosin的作用下微丝纤维滑动，使细胞主体前移；④解除细胞后方的粘和点。如此不断循环，细胞向前移动(图9-14)。阿米巴原虫、白细胞、成纤维细胞都能以这种方式运动。4．胞质分裂：有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞内产生收缩环，收缩环由平行排列的微丝和myosin II组成。随着收缩环的收缩，两个子细胞的胞质分离，在细胞松驰素存在的情况下，不能形成胞质分裂环，因此形成双核细胞。5．顶体反应：在精卵结合时，微丝使顶体突出穿入卵子的胶质里，融合后受精卵细胞表面积增大，形成微绒毛，微丝参与形成微绒毛，有利于吸收营养。6．其他功能：如细胞器运动、质膜的流动性、胞质环流均与微丝的活动有关，抑制微丝的药物（细胞松弛素）可增强膜的流动、破坏胞质环流。

培养的上皮细胞中的应力纤维（微丝红色、微管绿色

应力纤维结构模型

细胞的变形运动(根据Molecular Biology of the Cell 4th 书末动画改编)

补充肌动蛋白.（一）肌球蛋白（myosin）属于马达蛋白，可利用ATP产生机械能，趋向微丝的（+）极运动（图9-8），最早发现于肌肉组织(myosin II)，1970s后逐渐发现许多非肌细胞的myosin，目前已知的有15种类型（myosin I-XV）。Myosin II是构成肌纤维的主要成分之一。由两个重链和4个轻链组成，重链形成一个双股α螺旋，一半呈杆状，另一半与轻链一起折叠成两个球形区域，位于分子一端，球形的头部具有ATP酶活性(图9-9)。Myosin V结构类是于myosin II，但重链有球形尾部。Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。Myosin I、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成应力纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关，神经细胞富含myosin V 。

细肌丝的组成

肌肉收缩图解

还没竣工.

第二节 微管微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支撑作用。微管是由微管蛋白组成的管状结构，对低温、高压和秋水仙素敏感。一、分子结构微管是由13条原纤维（protofilament）构成的中空管状结构（图9-15），直径22~25nm。每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成。微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成，两种亚基均可结合GTP，α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换，是α球蛋白的固有组成部分，β球蛋白结合的GTP可发生水解，结合的GDP可交换为GTP，可见β亚基也是一种 G蛋白（图9-16）。微管具有极性，（+）极(plus end)生长速度快，（-）极(minus end)生长速度慢，也就是说微管蛋白在（+）极的添加速度高于-极。（+）极的最外端是β球蛋白，（-）极的最外端是α球蛋白。微管和微丝一样具有踏车行为。微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的组装和去组装状态，这是实现其功能所必需的过程（如纺锤体）。秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微管上，但阻止其他微管蛋白单体继续添加，从而破坏纺锤体结构，长春花碱具有类似的功能。紫杉酚(taxol)，能促进微管的装配, 并使已形成的微管稳定。但这种稳定性会破坏微管的正常功能。以上药物均可以阻止细胞分裂，可用于癌症的治疗

图 9-15 微管纤维

图9-16 微管蛋白分子模型

二、微管结合蛋白微管结合蛋白（microtubule associated proteins MAPs）分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。突出部位伸到微管外与其它细胞组分（如微管束、中间纤维、质膜）结合（图9-17）。MAP的主要功能是：①促进微管聚集成束；②增加微管稳定性或强度；③促进微管组装。包括I 型和II型两大类， I 型对热敏感，如MAP1a、 MAP1b，主要存在于神经细胞 。II型热稳定性高，包括 MAP2a、b、c，MAP4和tau蛋白。其中 MAP2只存在于神经细胞,，MAP2a的含量减少影响树突的生长。

图9-17 MAP2